188金宝搏beat体育官网·【专刊】王志珍：科学家必须要有社会责任感

　　王志珍教授是蛋白质折叠专家，曾于2008年至2013年担任中国人民协商会议全国委员会。本图由王志珍教授提供。

　　王志珍是生物化学与分子生物学家，中国科学院院士，曾任十一届全国政协（2008-2013）。自20世纪90年代起，王志珍从事蛋白质折叠研究，在国内开创了折叠酶和分子伴侣研究的新方向。

　　在这篇访谈中，王志珍结合自己的科研和政协工作经历，对科学家的社会责任进行了深入阐述。王志珍认为，中国非常需要有见地、有眼光、有能力、有责任感和使命感的知识分子。独立思想的本质就是实事求是，只唯实，唯国家和人民的利益。中国科学家在面对重大公共问题时，能够坚持独立的科学判断，基于自己的专业知识提出有效的建言。她还希望女性科技工作者能得到社会更多重视，并呼吁加强科学家与公众之间的交流与对话。

　　努力工作是一种习惯顾超：您将科学研究作为一生奋斗的事业，每天都泡在实验室，日复一日、早出晚归的驱动力是什么？王志珍：很多采访者都会问我类似的问题，我不愿意说得那么高大上。我们这一代人从懂事起就接受新中国的教育，是第一批红领巾，爱国、听党的话已融化在我们这一代人的血液中。另一方面，学习也是我从小养成的一种习惯。“” 后促生产了，可以做实验了，大家不敢浪费一分钟。那时候，我们实验室一、二个礼拜才轮到一次用荧光分光光度计做实验的机会，错过这一次，数据就得推迟一、二个星期。一次遇到大风大雨，我骑车一个半小时到实验室，全身都湿透，我得抓住这次机会按我登记的时间来做实验，就那么简单，这是我自己的生活习惯和兴趣使然。从小养成的学习习惯和认真做事的习惯，与我们那个时代的教育有关，就是“严格要求自己”。上要求进步，业务上、生活上严格要求自己，我觉得自然就该是这样的。顾超：“” 期间您也继续了科研工作？王志珍：当时没工作可做，不是开会就是念报“学习”，这样下去不行，我就天天找党支部李，请他给我安排一个工作，不管干什么，只要有工作做就行。感谢领导把我放到胰岛素结构研究室去了。顾超：您曾说您是从胰岛素走出来的，在胰岛素结构研究室的工作对您后来的研究有什么影响？王志珍：当时我到胰岛素生化小组工作，主要是通过化学修饰制备各种胰岛素衍生物，研究它们在溶液中的物理、化学和生物学性质，分析胰岛素分子的结构与功能关系。这是我大学毕业后真正做科学研究的开始，为我后来获洪堡奖学金去西德羊毛所进行访问研究准备了条件，也给我以后做蛋白质折叠研究打下蛋白质生物化学的基础。我独立的蛋白质折叠研究是从20世纪90年代初才在生物大分子国家重点实验室开始的，很晚了，但对我这代人已经是很幸运的了。顾超：您曾说，与同时期美国的Anfinsen“兴趣使然、自由探索”的诺奖成果相比，我国胰岛素研究是任务导向，取得了重要成果，也到达了类似科学问题重大突破的窗口，但与推开这扇窗失之交臂。在科学研究中，这是一种普遍现象吗？（1972年，Christian Anfinsen和Stanford Moore、William Howard Stein共同获得诺贝尔化学奖，获奖理由是他们对核糖核酸酶结构与功能的研究。）王志珍：我不能说这是一个规律。屠呦呦先生等的工作也是任务导向，从中药调研开始，最后做出了一个有效治疗疟疾的真正意义上的新药。青蒿素不是中药，是现代的化学药。但是一般来讲，获得重大科学突破的根基都是自由探索，所以这个问题应该反过来思考，为什么自由探索容易出创新成果？基础研究本质上是小科学，由几个人的小团队甚至是一个人完成。但是现代社会发展了大科学，比如曼哈顿计划、阿波罗计划、人类基因组计划，这三个是比较典型的大科学工程。现在欧洲的大型强子对撞机LHC、热核聚变反应堆ITER也是大科学，把世界上很多优秀的科学家集中在一起工作。但大科学也是建立在科学家个体的科研工作基础之上，发展到一定程度以后再由国家或国际组织来统筹、融合、提升、突破。我们中国更能发挥社会主义举国体制的优越性。顾超：您独立做蛋白质折叠的研究虽然开始得很晚，但很快就取得了进展，主要有哪些创新发现？王志珍：我的工作来源于胰岛素人工合成中的蛋白质折叠问题。邹承鲁团队完成了胰岛素A、B链拆合的先导性工作，解决了合成的路线问题，保证了化学合成的A链和B链以高产率重组成活性胰岛素分子。这里面蕴藏着一个在生物化学领域当时还没有提出的蛋白质折叠问题。直到改革开放后，邹先生才得以在中科院生物物理研究所开始探讨胰岛素拆合成功的基础研究。我有幸参加，开展了蛋白质二硫键异构酶催化A、B链生成天然胰岛素的研究，在此基础上与邹先生一起提出 “蛋白质二硫键异构酶既是酶又是分子伴侣” 的假说，与权威观点相左。我们提供的蛋白质二硫键异构酶具有固有的、与其异构酶活力相独立的分子伴侣活力的论文很快得到引用，1997和1998连续两年被评为中国被引用最多的十篇论文之一。进一步，我们又成功地区分了该酶的异构酶和分子伴侣的二种活性，得到 “蛋白质二硫键异构酶的折叠酶活性是由异构酶和分子伴侣两种活性共同组成，只有两种活性的协同作用才使它发挥折叠酶的作用，帮助肽链折叠和催化二硫键形成” 的结论，该假说已被国际同行接受。现在蛋白质二硫键异构酶作为折叠酶的生物学功能和调节在越来越多的生理和病理活动中得到阐明。

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